في دراسة حديثة نُشرت في مجلة Proceedings of the National Academy of Science في 15 من أبريل، كشفت أداة ذكاء اصطناعي جديدة عن الكيفية التي تتشوه بها البروتينات المرتبطة بالأمراض العصبية لتتحول إلى بُنى ضارة، وهو تقدم جوهري في فهم الأمراض العصبية التنكسية مثل الزهايمر وباركنسون.

قاد الدراسة Mingchen Chen من مختبر Changping، و Peter Wolynes من جامعة رايس Rice University، وجرى خلال هذه الدراسة اختبار أداة جديدة تُدعى RibbonFold، تعتمد على طريقة حسابية قادرة على التنبؤ ببُنى ألياف الأميلويد (وهي ألياف طويلة وملتوية تتراكم في أدمغة المرضى الذين يعانون اضطرابات عصبية).

تتميز RibbonFold بتركيزها الفريد في تحليل البُنى المعقدة والمتغيرة للبروتينات المطوية بنحو غير صحيح، بدلًا من البروتينات السليمة.

قال Peter Wolynes: “لقد أثبتنا أنه يمكن تطوير خوارزميات ذكاء اصطناعي للتنبؤ بدقة بهياكل ألياف الأميلويد”. وأشار إلى أن RibbonFold تتفوق على أدوات مثل AlphaFold، التي دُربت فقط على التنبؤ بالبروتينات المطوية بنحو سليم.

أداة RibbonFold الجديدة

درّب الباحثون النموذج الجديد الذي تعتمد عليه أداة RibbonFold باستخدام بيانات هيكلية معروفة لألياف الأميلويد، ثم اختبروه على هياكل أخرى لم تُدرج عمدًا في مرحلة التدريب.

وأظهرت النتائج أن RibbonFold تتفوق على الأدوات الأخرى في هذا المجال المتخصص، كما كشفت عن تفاصيل دقيقة لم تكن ملحوظة سابقًا عن كيفية تشكل الأميلويد وتطوره داخل الجسم.

كما تشير الدراسة إلى أن الألياف قد تبدأ ببنية معينة، لكنها تتحول لاحقًا إلى تكوينات أكثر صلابة بمرور الوقت، مما يساهم في تطور المرض.

وقال Peter Wolynes: “يمكن للبروتينات المطوية بنحو غير صحيح أن تتخذ العديد من الأشكال المختلفة. وتُظهر طريقتنا أن الأشكال الأكثر استقرارًا وغير القابلة للذوبان هي التي تبقى في النهاية، مما يفسر الظهور المتأخر للأعراض المَرضية”.

آفاق جديدة في مجال تطوير الأدوية 

قد تمثل قدرة RibbonFold على التنبؤ بتعدد أشكال الأميلويد نقطة تحول في نهج العلماء تجاه الأمراض العصبية. فبفضل طريقتها الدقيقة والقابلة للتوسيع في تحليل البُنى الضارة لتجمعات البروتينات، تفتح الأداة آفاقًا جديدة في تطوير الأدوية؛ إذ يمكن للباحثين تصميم أدوية تستهدف البُنى الليفية الأكثر ارتباطًا بالمرض بدقة أعلى من قبل.

كما توفر الدراسة رؤى أعمق في مجال التجميع الذاتي للبروتينات، مما قد يؤثر في تطوير المواد الحيوية الصناعية. وتُجيب الدراسة أيضًا عن لغز في علم الأحياء البنيوي: كيف يمكن لبروتينات متطابقة أن تطوى إلى أشكال مختلفة مسببة للأمراض؟

وقال Peter Wolynes: “قد تكون القدرة على التنبؤ بتعدد أشكال الأميلويد خطوة محورية في منع تجمعات البروتينات الضارة، وهو أمر بالغ الأهمية لمواجهة تحديات الأمراض العصبية الكبرى في العالم”.

نسخ الرابط تم نسخ الرابط